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Los científicos crean la primera proteína de unión a moléculas desde cero


Los investigadores, por primera vez, han creado con éxito una proteína desde cero capaz de unirse a una pequeña molécula objetivo. Científicos de la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington diseñaron una proteína cilíndrica llamada barril beta, que tiene una cavidad para unir el objetivo.

La proteína creada fue capaz de 'unirse y activar un compuesto similar al que se encuentra dentro de la proteína verde fluorescente'. Este es un gran paso adelante para la ciencia, donde los intentos previos de producir proteínas de unión a moléculas pequeñas habían estado limitados por la práctica de proteínas. ya existente en la naturaleza.

Aplicaciones en medicina e industria

Este avance reciente abre las puertas a que los científicos puedan crear proteínas como ninguna otra que se encuentre en la naturaleza. Se pueden fabricar proteínas de diseño personalizado con alta precisión y la capacidad de unirse y actuar sobre objetivos específicos de moléculas pequeñas.

Esta técnica desde cero o "de novo" tiene aplicaciones potenciales en la investigación, la medicina y la industria. "El exitoso diseño de novo de proteínas construidas a medida con actividad de unión a moléculas pequeñas prepara el escenario para la creación de proteínas de unión cada vez más sofisticadas que no tendrán las limitaciones observadas con las proteínas que han sido diseñadas alterando las estructuras proteicas existentes", dijo el autor principal. David Baker explicó.

Software especializado utilizado para predecir la forma de las proteínas

Antes de que los científicos pudieran comenzar a producir la proteína desde cero, primero tuvieron que crear desde cero una proteína en forma de cilindro llamada barril beta. La forma es perfecta para la tarea, ya que un extremo del cilindro trabaja para estabilizar la proteína, mientras que el otro funciona como un sitio de unión para la molécula objetivo.

El científico utilizó una plataforma de software, desarrollada en el laboratorio de Baker, llamada Rosetta para diseñar la nueva proteína. El programa puede predecir qué forma asumirá una cadena de aminoácidos después de la síntesis y puede ayudar a predecir cómo la alteración de los aminoácidos individuales a lo largo de la cadena puede alterar la forma final.

Este poder predictivo hace posible probar diferentes combinaciones de aminoácidos para diseñar una proteína con la forma y función deseadas. Además de este software predictivo, el científico hizo uso de un nuevo y poderoso algoritmo de acoplamiento, llamado "Rotamer Interaction Field" (RIF), que fue desarrollado por William Sheffler, un científico investigador senior en el laboratorio Baker.

El algoritmo "identifica todas las estructuras potenciales de cavidades que cumplen con los requisitos previos para unir moléculas específicas". Al utilizar el algoritmo y el programa de software, el científico desarrolló con éxito su proteína diseñada a medida que podría unir y activar con avidez el compuesto DFHBI.

"Funcionó en células bacterianas, de levadura y de mamíferos", dijo Dou, "y tener la mitad del tamaño de la proteína verde fluorescente debería ser muy útil para los investigadores", dijo Baker, que el enfoque permitirá a los investigadores explorar un conjunto efectivamente ilimitado de estructuras de la columna vertebral. con formas personalizadas para unir la molécula de interés.

"Igualmente importante", agregó, "avanza enormemente nuestra comprensión de los determinantes del plegamiento y la unión de proteínas más allá de lo que hemos aprendido al describir las estructuras de proteínas existentes".


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